はじめに

生体内で非常に重要な働きを担っている酵素。今回はその酵素について、定義から分類、特徴、反応の仕組みなどを一から丁寧に解説していく。是非この機会にしっかり頭に入れるようにしよう!


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酵素とは

生体内の反応を触媒するタンパク質を酵素という。酵素はタンパク質の80%を占めており、比較的分子量の小さな球状タンパク質なので体液に溶けている。そしてタンパク質としての立体構造を利用して生体内で行われる反応に対して触媒作用(反応をスムーズに進めるのを助ける作用)を示す。

酵素一覧

分類 酵素 触媒する反応や働き[所在]
酸化還元酵素 カタラーゼ 2H2O2→2H2O+O2[血液]
デヒドロゲナーゼ H原子を奪って酸化する
転移酵素
(トランスフェラーゼ)
ホスホリラーゼ リン酸化する
過リン酸分解する
加水分解酵素
(ヒドロラーゼ)
アミラーゼ デンプン→マルトース[唾液]
マルターゼ マルトース→グルコース[腸液]
スクラーゼ
(インベルターゼ)
スクロース→転化糖[腸液]
ラクターゼ ラクトース→グルコース+ガラクトース
ペプシン タンパク質→ペプチド[胃液]
トリプシン タンパク質→ペプチド[すい液]
エレプシン ペプチド→アミノ酸[腸液]
リパーゼ 油脂→高級脂肪酸+グリセリン[すい液]
ATPアーゼ ATPのリン酸結合を加水分解
ウレアーゼ 尿素→アンモニア+二酸化炭素
セルラーゼ セルロース→セロビオース
(草食動物の腸内)
セロビアーゼ セロビオース→グルコース
(草食動物の腸内)
脱離酵素
(リアーゼ)
脱炭酸酵素
(デカルボキシラーゼ)
カルボン酸RCOOHから二酸化炭素CO2を脱離させる
異性化酵素
(イソメラーゼ)
シス-トランス異性化酵素 シス体とトランス体を相互変換する
合成酵素
(リガーゼ)
DNAリガーゼ DNAの合成を行う
その他 チマーゼ グルコース→エタノール+二酸化炭素(酵母菌)

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酵素基質複合体

酵素(E)の特定部位(活性部位:活性中心)は、適合する基質(S)を取り込み酵素-基質複合体(E・S)を形成する。その後、酵素の活性部位で基質が生成物に変化する。

基質特異性

酵素は触媒作用を行うために、複雑な立体構造の中に特定の反応物だけをうまく吸着する穴(活性部位:活性点)をもっている。この穴に入り込んだ(酵素と一時的に結合した)反応物は素早く構造変化を受けて生成物となり酵素から離れる。このように、酵素は触媒作用を行う相手(基質)が決まっており、それ以外に対しては作用しない。これを基質特異性といい、反応物と酵素は鍵と鍵穴の関係に相当する。

最適温度

一般的に、温度を上昇させると活性化エネルギー以上の粒子の割合が増加するため、反応速度は大きくなる。

一方、酵素の優れた触媒作用は、その巧妙な立体構造に依存している。温度を上昇させると酵素自身の分子運動が激しくなってその構造が歪んでしまうため、分子を吸着する力や触媒機能が低下し、反応速度が小さくなる。したがって、両者が丁度うまく折り合う温度が最も強く作用する温度であり、その温度は各酵素によって決まっている。それを最適温度という。最適温度は多くの場合35〜50℃程度である。

最適pH

酵素はタンパク質であり、その側鎖Rに含まれた-COOHや-NH2などを使って立体構造を保持している。これらの官能基の電離状態がpHと主に変化するため酵素の立体構造や活性部位の状態が変化する。結果、pHについても最も強く作用する水溶液のpHが存在し、そのpHを最適pHという。ほとんどの酵素の最適pHは5〜8程度だが、胃酸の存在下で働くペプシンのようにpH1.5〜2が最適pHとなる酵素も存在する。

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